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? a posé la question dans Sciences et mathématiquesBiologie · il y a 8 ans

le rôle du site A et site P du ribosome ?

bonsoir a tous , voila j'ai un petit problème , le ribosome contient trois site : site A , site P , et site E

sur un sujet d'examen , il est demander de donner le rôle de chaque site ( autrement dit la fonction de chaque site ) je ne trouve cette information nul part dans mes bouquins , mes cours et même le net , merci de m'aider , bonne soirée .

1 réponse

Évaluation
  • il y a 8 ans
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    Dans la grande sous-unité il y a trois sites (A ou site Aminoacyl, P ou site Peptidyl et E ou site Exit) où vont se fixer les ARNt porteurs des acides aminés pendant la traduction.

    Ces sur les deux sites (A ou site Aminoacyl et P ou site Peptidyl) que vont se fixer les ARNt porteurs des acides aminés au cours de la traduction. Le site (P) est occupé par un ARNt porteur d'un acide aminé lié à la chaîne polypeptidique résultante. Le site (A) est , quant à lui, occupé par un ARNt porteur d'un acide aminé en attente d'être lié à la chaîne polypeptidique.

    Enfin, le site (E) permet la libération de l'ARNt désacétylé qui a livré son acide aminé.

    Le mécanisme de la traduction :

    Initiation :

    L'ARNm qui est maintenant dans le cytoplasme est reconnu par la petite sous-unité du ribosome qui se fixe sur un site précis au niveau de l'extrémité 5'. L'ARNt portant la méthionine se rattache au codon d'initiation AUG qui se trouve à la suite de ce site de fixation. La grosse sous-unité peut alors se fixer elle aussi et rendre le ribosome actif. Des facteurs d'initiations participent à ces différentes mises en place. Il y a également une consommation de GTP.

    L'ARNt se place dans le site P du ribosome.

    Élongation :

    Un nouvel ARNt, correspondant au codon suivant de l'ARNm se fixe dans le site A du ribosome grâce à un facteur d'élongation et la consommation d'une molécule de GTP. Une enzyme, la peptidyl transférase, permet ensuite la formation d'une liaison peptidique entre les acides aminés des deux sites. Le peptide est alors rattaché à l'ARNt du site A. L'ARNt du site P, qui ne possède plus d'acide aminé, se détache et libère la place. Une phase de translocation fait passer l'ARNt restant du site A au site P. Ce déplacement entraîne aussi l'ARNm toujours apparié à l'ARNt. On observe donc un déplacement d'un codon au niveau du ribosome. Une molécule de GTP est encore nécessaire pour permettre la translocation.

    Un nouvel ARNt peut alors s'accrocher, le cycle se poursuit jusqu'à l'apparition d'un codon STOP.

    Il est important de préciser que la traduction a lieu dans le hyaloplasme cellulaire. Une multitude d'ARNt y flottent, c'est uniquement quand un ARNt possédant le bon acide aminé arrive à proximité du ribosome que se fait l'élongation.

    Terminaison :

    Le site A du ribosome fait alors face au codon STOP de l'ARNm. Un facteur de terminaison se fixe alors sur ce codon ce qui provoque une réaction d'hydrolyse sur le polypeptide formé par la peptidyltransférase. Cette hydrolyse libère le polypeptide. Le ribosome se dissocie alors en sous-unités et se détache de l'ARNm.

    Le polypeptide formé prend une configuration spatiale déterminée en fonction des affinités électrique et chimique des acides aminés. Des enzymes spécifiques peuvent lui rajouter des groupements glucidiques, l'associer à d'autres polypeptides ou encore en exciser une partie.

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